FcRn的结构组成

在五种类型的免疫球蛋白（IgA、IgD、IgE、IgG和IgM）中，IgG在人体血清中的含量是最多的（约占Ig的75%）。IgG是机体病原体和抗毒素的重要成分，在机体免疫反应中起到了重要作用。此外，IgG是已知的能从母体转移至胎儿，从而使胎儿获得短期被动免疫能力的抗体。而这种IgG的特异性转运是由neonatal Fc receptor（FcRn）所介导。FcRn能保护IgG和白蛋白在细胞内“不被降解”，并将其释放回血液循环中。其中，Fcgrt 基因编码了FcRn蛋白的α重链。

与其他的Fc受体不同，FcRn的结构与MHC I类分子类似，是由一条α重链（由Fcgrt基因编码）和一条β2-微球蛋白（β2m）所组成的异源二聚体。FcRn与IgG的结合是通过IgG的Fc端CH2–CH3铰链区所进行的。此外，在不平衡条件（non-equilibrium）下，FcRn与IgG以1:1的比例结合，在平衡条件（equilibrium）下，FcRn与IgG以2:1的比例结合；而白蛋白在其他位点与FcRn以1:1的比例结合。

图. FcRn与IgG和白蛋白结合的结构示意图[1-2]。

上图：人IgG1（绿色）通过其Fc端CH2–CH3域与FcRn的α2域（红色）和β2M（蓝色）的N端相结合。人血清白蛋白（紫色）在其他结合域与FcRn结合。下图：平衡条件下，FcRn与IgG以2:1的比例结合；白蛋白在其他位点与FcRn以1:1的比例结合。